Biologický výkon katalyzátora a príklady



biologický katalyzátor alebo biokatalyzátor je molekula, všeobecne proteínového pôvodu, ktorá má schopnosť urýchliť chemické reakcie, ktoré sa vyskytujú vo vnútri živých bytostí. Molekuly katalytického proteínu sú enzýmy a molekuly RNA sú ribozýmy. V tomto článku sa zameriame na skúmanie enzýmov, ktoré sú najznámejšími biologickými katalyzátormi.

V neprítomnosti enzýmov sa nemohol vyskytnúť enormný počet reakcií, ku ktorým dochádza v bunke a ktoré umožňujú život. Tie sú zodpovedné za zrýchlenie procesu v rádovom rozsahu blízkom 106 - av niektorých prípadoch oveľa väčšie.

index

  • 1 Katalýza
  • 2 Enzýmy
    • 2.1 Čo je enzým?
    • 2.2 Charakteristika enzýmov
    • 2.3 Nomenklatúra a klasifikácia enzýmov
    • 2.4 Ako enzýmy fungujú?
    • 2.5 Enzymatické inhibítory
    • 2.6 Príklady
  • 3 Rozdiel medzi biologickými katalyzátormi (enzýmami) a chemickými katalyzátormi
    • 3.1 Reakcie katalyzované enzýmami sa vyskytujú rýchlejšie
    • 3.2 Väčšina enzýmov pracuje za fyziologických podmienok
    • 3.3 Špecifickosť
    • 3.4 Enzymatická regulácia je presná
  • 4 Odkazy

katalýza

Katalyzátor je molekula schopná meniť rýchlosť chemickej reakcie bez toho, aby bola spotrebovaná v uvedenej reakcii.

Chemické reakcie zahŕňajú energiu: počiatočné molekuly, ktoré sa podieľajú na reakcii alebo reaktanty, začínajú so stupňom energie. Ďalšie množstvo energie je absorbované na dosiahnutie "prechodného stavu". Následne sa energia s výrobkami uvoľní.

Rozdiel energie medzi reaktantmi a produktmi je vyjadrený ako AG. Ak sú energetické hladiny produktov vyššie ako reaktanty, reakcia je endergonická a nie spontánna. Naopak, ak je energia produktov nižšia, reakcia je exergonická a spontánna.

Ak je však reakcia spontánna, neznamená to, že k nej dôjde pri značnej rýchlosti. Rýchlosť reakcie závisí od ΔG * (hviezdička označuje aktivačnú energiu).

Čitateľ musí mať na pamäti tieto pojmy, aby pochopil, ako funguje enzým.

enzýmy

Čo je enzým?

Enzýmy sú biologické molekuly neuveriteľnej komplexnosti, pozostávajúce hlavne z proteínov. Proteíny sú zase dlhé reťazce aminokyselín.

Jednou z najvýraznejších charakteristík enzýmov je ich špecifickosť v cieľovej molekule - táto molekula sa nazýva substrát.

Charakteristika enzýmov

Enzýmy existujú v niekoľkých formách. Niektoré sú zložené výlučne z proteínov, zatiaľ čo iné majú neproteínové oblasti nazývané kofaktory (kovy, ióny, organické molekuly atď.).

Apoenzým je teda enzým bez jeho kofaktora a kombinácia apoenzýmu a jeho kofaktora sa nazýva holoenzým.

Sú to molekuly značne veľkej veľkosti. Avšak len malé miesto enzýmu sa priamo zúčastňuje reakcie so substrátom a táto oblasť je aktívnym miestom.

Keď reakcia začína, enzým je spojený so substrátom, pretože kľúč je spojený so zámkom (tento model je zjednodušením skutočného biologického procesu, ale slúži na ilustráciu procesu)..

Všetky chemické reakcie, ktoré sa vyskytujú v našom tele, sú katalyzované enzýmami. Ak by tieto molekuly neexistovali, museli by sme čakať stovky alebo tisíce rokov na dokončenie reakcií. Regulácia enzymatickej aktivity sa preto musí riadiť veľmi špecifickým spôsobom.

Nomenklatúra a klasifikácia enzýmov

Keď vidíme molekulu, ktorej názov končí v -áze, môžeme si byť istí, že ide o enzým (hoci existujú výnimky z tohto pravidla, ako je napríklad trypsín). Toto je dohovor, ktorý označuje názov enzýmov.

Existuje šesť základných typov enzýmov: oxidoreduktázy, transferázy, hydrolázy, lyázy, izomerázy a ligázy; zodpovedný za: redoxné reakcie, prenos atómov, hydrolýzu, pridanie dvojitých väzieb, izomerizáciu a väzbu molekúl.

Ako enzýmy fungujú?

V časti o katalýze sme uviedli, že rýchlosť reakcie závisí od hodnoty ΔG *. Čím vyššia je táto hodnota, tým pomalšia a pomalšia reakcia. Enzým je zodpovedný za zníženie uvedeného parametra - čím sa zvyšuje rýchlosť reakcie.

Rozdiel medzi produktmi a reaktantmi zostáva identický (enzým ho neovplyvňuje), rovnako ako ich distribúcia. Enzým uľahčuje tvorbu prechodného stavu.

Inhibítory enzýmov

V kontexte štúdie enzýmov sú inhibítormi látky, ktoré dokážu znížiť aktivitu katalyzátora. Sú klasifikované do dvoch typov: kompetitívnych a nekompetitívnych inhibítorov. Tie prvého typu súťažia so substrátom a ostatné nie.

Všeobecne je inhibičný proces reverzibilný, hoci niektoré inhibítory môžu zostať viazané na enzým takmer trvalo.

Príklady

V našich bunkách je veľké množstvo enzýmov - av bunkách všetkých živých bytostí. Najznámejšie sú však tie, ktoré sa okrem iného podieľajú na metabolických dráhach, ako je glykolýza, Krebsov cyklus, elektrónový transportný reťazec..

Sukcinátdehydrogenáza je enzým typu oxidoreduktázy, ktorý katalyzuje oxidáciu sukcinátu. V tomto prípade reakcia zahŕňa stratu dvoch atómov vodíka.

Rozdiel medzi biologickými katalyzátormi (enzýmami) a chemickými katalyzátormi

Existujú katalyzátory chemickej povahy, ktoré, podobne ako biologické, zvyšujú rýchlosť reakcií. Existujú však významné rozdiely medzi oboma typmi molekúl.

Reakcie katalyzované enzýmom sa vyskytujú rýchlejšie

Po prvé, enzýmom sa podarí zvýšiť rýchlosť reakcií v rádu blízkom 106 do 1012. Chemické katalyzátory tiež zvyšujú rýchlosť, ale len niekoľko rádov.

Väčšina enzýmov pracuje vo fyziologických podmienkach

Pretože sa biologické reakcie uskutočňujú vo vnútri živých bytostí, ich optimálne podmienky obklopujú fyziologické hodnoty teploty a pH. Chemici na druhej strane potrebujú drastické podmienky teploty, tlaku a kyslosti.

špecifickosť

Enzýmy sú veľmi špecifické v reakciách, ktoré katalyzujú. Vo väčšine prípadov pracujú len s jedným substrátom alebo s niekoľkými. Špecifickosť sa vzťahuje aj na typ výrobkov, ktoré vyrábajú. Rozsah substrátov chemických katalyzátorov je oveľa širší.

Sily, ktoré určujú špecifickosť interakcie medzi enzýmom a jeho substrátom, sú tie isté, ktoré určujú konformáciu rovnakého proteínu (Van der Waalsove interakcie, elektrostatické, vodíkové väzby a hydrofóbne)..

Enzymatická regulácia je presná

Nakoniec, enzýmy majú väčšiu schopnosť regulácie a ich aktivita sa mení v závislosti od koncentrácie rôznych látok v bunke.

Medzi regulačnými mechanizmami nájdeme alosterickú kontrolu, kovalentnú modifikáciu enzýmov a variáciu v množstve syntetizovaného enzýmu..

referencie

  1. Berg, J. M., Stryer, L., & Tymoczko, J. L. (2007). biochémie. Obrátil som sa.
  2. Campbell, M. K., & Farrell, S. O. (2011). Biochémie. Šieste vydanie. Thomson. Brooks / Cole.
  3. Devlin, T. M. (2011). Učebnica biochémie. John Wiley & Sons.
  4. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biochémia: text a atlas. Panamericana Medical.
  5. Mougios, V. (2006). Cvičenie biochémie. Ľudská kinetika.
  6. Müller-Esterl, W. (2008). Biochémie. Základy medicíny a biologických vied. Obrátil som sa.
  7. Poortmans, J.R. (2004). Princípy cvičebnej biochémie. Karger.
  8. Voet, D., & Voet, J. G. (2006). biochémie. Panamericana Medical.