Maltská charakteristika, syntéza a funkcie

maltáza, tiež známy ako α-glukozidáza, kyslá maltasa, glukózová invertáza, glukozidosukráza, lyzozomálna a-glukozidáza alebo maltáza-glukoamyláza, je enzým zodpovedný za hydrolýzu maltózy v črevných epiteliálnych bunkách počas posledných krokov štiepenia škrobu.

Patrí do triedy hydroláz, konkrétne do podtriedy glykozidáz, ktoré sú schopné rozrušiť a-glukozidické väzby medzi zvyškami glukózy (EC 3.2.1.20). Táto kategória zoskupuje rôzne enzýmy, ktorých špecifickosť je zameraná na exo-hydrolýzu terminálnych glykozidov spojených väzbami a-1,4..

Niektoré maltázy sú schopné hydrolyzovať polysacharidy, ale s oveľa nižšou rýchlosťou. Všeobecne, po pôsobení maltázy sa uvoľňujú a-D-glukózové zvyšky, avšak enzýmy rovnakej podtriedy môžu hydrolyzovať β-glukány, čím sa uvoľňujú p-D-glukózové zvyšky..

Existencia sladových enzýmov bola spočiatku demonštrovaná v roku 1880 a je známe, že nie je prítomná len u cicavcov, ale aj u mikroorganizmov, ako sú kvasinky a baktérie, ako aj v mnohých vyšších rastlinách a obilninách..

Príklad dôležitosti aktivity týchto enzýmov je príbuzný s mikroorganizmom Saccharomyces cerevisiae, zodpovedným za produkciu piva a chleba, ktorý je schopný degradovať maltózu a maltotriózu vďaka tomu, že má maltázové enzýmy, ktorých produkty sú metabolizované na produkty. vlastnosti tohto organizmu.

index

• 1 Charakteristiky
  • 1.1 U cicavcov
  • 1.2 V kvasinkách
  • 1.3 V zariadeniach
• 2 Zhrnutie
  • 2.1 U cicavcov
  • 2.2 V kvasinkách
  • 2.3 U baktérií
• 3 Funkcie
• 4 Odkazy

rysy

U cicavcov

Maltase je amfipatický proteín asociovaný s membránou buniek črevnej kefy. Je tiež známy izozým známy ako kyselina maltasa, ktorý sa nachádza v lyzozómoch a je schopný hydrolyzovať rôzne typy glykozidických väzieb v rôznych substrátoch, nielen v maltózových a a-1,4 väzbách. Oba enzýmy majú mnoho štruktúrnych charakteristík.

Lyzozomálny enzým má približne 952 aminokyselín a je spracovaný post-translačne glykozyláciou a odstránením peptidov na N- a C-terminálnych koncoch.

Štúdie s enzýmom z čreva potkanov a ošípaných potvrdzujú, že u týchto zvierat sa enzým skladá z dvoch podjednotiek, ktoré sa navzájom líšia, pokiaľ ide o niektoré fyzikálne vlastnosti. Tieto dve podjednotky pochádzajú z rovnakého polypeptidového prekurzora, ktorý sa proteolyticky štiepi.

Na rozdiel od ošípaných a potkanov, enzým u ľudí nemá dve podjednotky, ale je jeden, s vysokou molekulovou hmotnosťou a vysoko glykozylovaný (N- a O-glykozyláciou)..

V kvasinkách

Maltáza kvasiniek, kódovaná génom MAL62, váži 68 kDa a je cytoplazmatickým proteínom, ktorý existuje ako monomér a hydrolyzuje široké spektrum a-glukozidov..

V kvasinkách je päť izoenzýmov kódovaných v telomerických zónach piatich rôznych chromozómov. Každý kódujúci lokus MAL génu tiež obsahuje génový komplex všetkých génov podieľajúcich sa na metabolizme maltózy, vrátane permeázových a regulačných proteínov, ako by to bol operón..

V rastlinách

Ukázalo sa, že enzým prítomný v rastlinách je citlivý na teploty nad 50 ° C a že maltasa sa vyskytuje vo veľkých množstvách v naklíčených a nekožených obilninách..

Okrem toho počas degradácie škrobu je tento enzým špecifický pre maltózu, pretože nepôsobí na iné oligosacharidy, ale vždy končí tvorbou glukózy..

syntéza

U cicavcov

Črevná maltóza ľudí sa syntetizuje ako jeden polypeptidový reťazec. Sacharidy bohaté na manózové zvyšky sú pridané ko-transdukciou glykozyláciou, ktorá zrejme chráni sekvenciu proteolytickej degradácie.

Štúdie o biogenéze tohto enzýmu dokazujú, že je zostavený ako molekula s vysokou molekulovou hmotnosťou v stave "naviazanom na membránu" endoplazmatického retikula a že je neskôr spracovaný pankreatickými enzýmami a "re-glykozylovaný" v Golgiho komplex.

V kvasinkách

V kvasinkách je päť izoenzýmov kódovaných v telomerických zónach piatich rôznych chromozómov. Každý kódujúci lokus MAL génu tiež obsahuje génový komplex všetkých génov zapojených do metabolizmu maltózy, vrátane permeázových a regulačných proteínov..

U baktérií

Systém metabolizmu maltózy v baktériách, ako je napríklad E. coli, je veľmi podobný systému laktózy, najmä v genetickej organizácii operónu zodpovedného za syntézu regulačných proteínov, transportérov a enzymatickej aktivity na substráte (maltázy). ).

funkcie

Vo väčšine organizmov, kde bola zistená prítomnosť enzýmov, ako je maltáza, hrá tento enzým rovnakú úlohu: degradáciu disacharidov, ako je maltóza, za účelom získania rozpustných sacharidových produktov, ktoré sú ľahšie metabolizovateľné.

V čreve cicavcov hrá maltase kľúčovú úlohu v konečných krokoch degradácie škrobu. Nedostatky v tomto enzýme sa zvyčajne pozorujú pri patológiách, ako je glykogenóza typu II, ktorá súvisí so skladovaním glykogénu.

V baktériách a kvasinkách reakcie katalyzované enzýmami tohto typu predstavujú dôležitý zdroj energie vo forme glukózy vstupujúcej do glykolytickej dráhy, s fermentačným alebo nefermentačným účelom.

V rastlinách sa maltóza, v spojení s amylázami, podieľa na degradácii endospermu v semenách, ktoré sú "spiace", a ktoré sú aktivované gibberelínmi, hormónmi regulujúcimi rast rastlín, ako predpoklad k klíčivosti..

Okrem toho mnohé rastliny, ktoré produkujú prechodný škrob počas dňa, majú špecifické maltázy, ktoré prispievajú k degradácii medziproduktov ich metabolizmu v noci, a bolo zistené, že chloroplasty sú hlavnými miestami skladovania maltózy v týchto organizmoch..

referencie

1. Auricchio, F., Bruni, C. B., & Sica, V. (1968). Ďalšie čistenie a charakterizácia kyslej a-glukozidázy. Biochemical Journal, 108, 161-167.
2. Danielsen, E.M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosyntéza črevných mikrovilárnych proteínov. Biochemical Journal, 210, 389-393.
3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Distribúcia maltázy v rastlinách. Funkcia maltázy pri degradácii škrobu a jej vplyv na amyloplastickú aktivitu rastlinných materiálov. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
4. ExPASy. Portál zdrojov bioinformatiky. (N. D.). Zdroj: enzy.expasy.org
5. Lu, Y., Gehan, J.P., & Sharkey, T. D. (2005). Účinky Daylength a Circadian na degradáciu škrobu a metabolizmus maltózy. Plant Physiology, 138, 2280-2291.
6. Naims, H. Y., Sterchi, E.E., & Lentze, M. J. (1988). Štruktúra, biosyntéza a glykozylácia ľudského tenkého čreva. Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). Kontrola syntézy maltázy v kvasinkách. Molekulárna mikrobiológia, 5 (9), 2079-2084.
8. Výbor pre nomenklatúru Medzinárodnej únie biochémie a molekulárnej biológie (NC-IUBMB). (2019). Zdroj: qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Glykogenóza typu II (Acid Maltase Deficit). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Štúdie Dormancy v semene Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Štruktúra a špecificita črevnej mikroflóry malt / glukoamylázy. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.