Integruje štruktúru, funkcie a evolučnú perspektívu



Integrinas sú to transmembránové proteíny zodpovedné za sprostredkovanie adhézie medzi bunkami. Tieto proteíny majú časť, ktorá sa rozširuje do prostredia mimo bunky a môže sa viazať na iné proteíny v extracelulárnej matrici. Iné sa môžu viazať na iné susedné bunky, na bakteriálne polysacharidy alebo na určité vírusové proteíny.

Všetky tieto interakcie, v ktorých sa integríny zúčastňujú, vytvárajú stabilitu v zmysle rôznych bunkových spojov, tvorby extracelulárnej matrice, tvorby agregátov krvných doštičiek, vzniku bunkových spojov v imunitnom systéme, medzi inými udalosťami biologického významu..

Integríny sa našli v rôznych organizmoch, ako sú cicavce, vtáky, ryby a niektoré jednoduché eukaryoty, ako sú huby, háďatká a ovocné mušky..

index

  • 1 Štruktúra
    • 1.1 Štrukturálne všeobecnosti integrínov
    • 1.2 Charakteristiky podjednotiek
    • 1.3 Kovalentné spojenie medzi podjednotkami
  • 2 Funkcie
  • 3 Evolučná perspektíva
  • 4 Odkazy

štruktúra

Štrukturálne všeobecnosti integrínov

Integríny sú glykoproteíny. Proteíny sú makromolekuly tvorené dlhými reťazcami aminokyselín, ktoré majú široké spektrum funkcií v organizmoch. Termín "glyko" označuje prítomnosť sacharidov (tiež nazývaných sacharidy) reťazca aminokyselín.

Tento glykoproteín je transmembrán, to znamená, že prechádza plazmatickou membránou bunky. V integríne sa rozlišujú tri domény: extracelulárna doména, ktorá umožňuje spojenie s inými štruktúrami, doménou, ktorá prechádza bunkovou membránou, a poslednou, ktorá sa nachádza vo vnútri bunky a spája sa s cytoskeletom..

Extracelulárna časť

Jednou z najdôležitejších charakteristík integrínov je, že časť, ktorá dáva vonkajšiu bunku, má guľový tvar. Tieto majú rad miest, ktoré umožňujú rozpoznanie molekúl nachádzajúcich sa v matrici. Tieto sekvencie sa skladajú z aminokyselín arginínu, glycínu a aspartátu.

Táto časť, ktorá sa zúčastňuje spojenia, má dĺžku približne 60 aminokyselinových zvyškov

Transmembránová časť

Sekvencia proteínu, ktorý prechádza bunkovou membránou, sa vyznačuje tým, že má štruktúru typu alfa helix. Ďalej sú dva dva reťazce ponorené do cytoplazmy bunky.

Cytoplazmatická časť

Už v cytoplazme bunky sa môžete pripojiť k iným štruktúram, či už k iným proteínom, alebo k cytoskeletu, ako je talín, aktín, medzi inými..

"Ocas", ktorý sa nachádza v cytoplazme, má priemernú dĺžku 75 aminokyselinových zvyškov (hoci v tejto oblasti existujú výnimky s viac ako 1000).

Tento mechanizmus umožňuje integrínom fungovať ako most pre výmenu informácií, ktoré sú dosť dynamické: proteíny viažu molekuly extracelulárnej matrice k molekulám, ktoré sú umiestnené vo vnútri, pričom generujú sériu signálov a prenášajú informácie.

Charakteristiky podjednotiek

Každý integrín je tvorený nekovalentnou asociáciou dvoch transmembránových glykoproteínov: podjednotky a a p. Pretože tieto podjednotky nie sú rovnaké, integrín sa označuje ako heterodimér (rovno rôzne a dimér spojením dvoch podjednotiek). A reťazec má dĺžku takmer 800 aminokyselín a p so 100 aminokyselinami.

Podjednotka a má dve reťazce spojené disulfidovými väzbami a má guľovú hlavu s väzbovými miestami s dvojmocným katiónom. Podjednotka p je na druhej strane bohatá na zvyšky aminokyseliny cysteínu a intracelulárna časť môže sprostredkovať interakcie s radom spojovacích proteínov..

Kovalentné spojenie medzi podjednotkami

Existuje 18 a reťazcov a 8 p reťazcov. Rôzne kombinácie medzi oboma podjednotkami určujú existujúce integríny s minimálne 24 rôznymi dimérmi.

Kombinácie sa môžu podávať nasledujúcim spôsobom: a s p alebo a s niekoľkými p reťazcami. P vlákna sú zodpovedné za určenie, ako špecifická bude väzba a sú časťou integrínu zodpovedného za sprostredkovanie interakcie s cieľovou molekulou..

Týmto spôsobom špecifické kombinácie podjednotiek určujú, ktorá molekula bude spojená. Napríklad integrín vytvorený s podjednotkou a3 a Pi sú špecifické pre interakciu s fibronektínom.

Tento integrín je známy ako a3β1 (Ak ich chcete pomenovať, jednoducho uveďte číslo podjednotky ako dolný index). Podobne integrín a2β1 viaže na kolagén.

funkcie

Integríny sú kľúčovými proteínmi, ktoré umožňujú interakciu medzi bunkou a prostredím, pretože majú receptory spojenia s rôznymi zložkami extracelulárnej matrice. Konkrétne sa väzba vyskytuje medzi matricou a cytoskeletom.

Vďaka týmto vlastnostiam sú integríny zodpovedné za reguláciu tvaru, orientácie a pohybu buniek.

Okrem toho sú integríny schopné aktivovať rôzne intracelulárne dráhy. Cytoplazmatická časť integrínu môže spúšťať signálny reťazec.

Táto interakcia vedie ku globálnej bunkovej odozve, ako je tomu u bežných signálnych receptorov. Táto cesta vedie k zmenám v expresii génov.

Evolučná perspektíva

Účinná adhézia medzi bunkami a tvorbou tkanív bola bezpochyby kľúčovou vlastnosťou, ktorá mala byť prítomná vo vývoji evolúcie mnohobunkových organizmov..

Vznik rodiny integrínov bol sledovaný až do objavenia sa metazoanov asi pred 600 miliónmi rokov.

Skupina zvierat s histologickými vlastnosťami predkov je porifera, bežne nazývaná morská huba. U týchto zvierat dochádza k adhézii buniek extracelulárnou matricou proteoglykánu. Receptory, ktoré sa viažu na túto matricu, majú typický motív integrínovej väzby.

V tejto skupine zvierat sme identifikovali gény súvisiace so špecifickými podjednotkami niektorých integrínov.

V priebehu evolúcie získal predchodca metazoanov integrín a väzbovú doménu, ktorá sa v priebehu času zachovala v tejto obrovskej skupine zvierat..

Štrukturálne je maximálna komplexnosť integrínov pozorovaná v skupine stavovcov. Existujú rôzne integríny, ktoré nie sú prítomné v bezstavovcoch, s novými doménami. V skutočnosti bolo u ľudí identifikovaných viac ako 24 rôznych funkčných integrínov - zatiaľ čo v ovocnej muške Drosophila melanogaster existuje iba 5.

referencie

  1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A.D., Lewis, J., Raff, M., ... & Walter, P. (2013). Základná bunková biológia. Garland Science.
  2. Campbell, I. D., & Humphries, M. J. (2011). Integrínová štruktúra, aktivácia a interakcie. Cold Spring Harbor perspektívy v biológii, 3(3), a004994.
  3. Cooper, G.M., & Hausman, R.E. (2007). Bunka: molekulárny prístup. Washington, DC, Sunderland, MA.
  4. Kierszenbaum, A. L. (2012). Histológia a bunková biológia. Elsevier Brazília.
  5. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biochémia: text a atlas. Panamericana Medical.
  6. Quintero, M., Monfort, J., & Mitrovic, D.R. (2010). Osteoartróza / Osteoartritída: Biológia, fyziopatológia, klinika a liečba / Biológia, patofyziológia, klinické a liečebné postupy. Panamericana Medical.
  7. Takada, Y., Ye, X., & Simon, S. (2007). Integríny. Genómová biológia, 8(5), 215.