Apoenzýmové charakteristiky, funkcie a príklady



apoenzym Je to proteínová časť enzýmu, preto je tiež známa ako apoproteín. Apoenzým je neaktívny, to znamená, že nemôže vykonávať svoju funkciu vykonávania určitej biochemickej reakcie a je neúplný, až kým nespája iné molekuly známe ako kofaktory..

Proteínová časť (apoenzým) spolu s kofaktorom tvoria kompletný enzým (holoenzým). Enzýmy sú proteíny, ktoré môžu zvýšiť rýchlosť biochemických procesov. Niektoré enzýmy potrebujú na vykonanie katalýzy svoje kofaktory, zatiaľ čo iné ich nepotrebujú.

index

  • 1 Hlavné charakteristiky
    • 1.1 Sú to proteínové štruktúry
    • 1.2 Sú súčasťou konjugovaných enzýmov
    • 1.3 Pripúšťajú rôzne druhy kofaktorov
  • 2 Funkcie apoenzýmov
    • 2.1 Vytvoriť holoenzýmy
    • 2.2 Dajte podnet na katalytické pôsobenie
  • 3 Príklady
    • 3.1 Karboanhydráza
    • 3.2 Hemoglobín
    • 3.3 Cytochróm oxidáza
    • 3.4 Alkoholdehydrogenáza
    • 3.5 Pyruvátkináza
    • 3.6 Pyruvátkarboxyláza
    • 3.7 Acetylkoenzým A Karboxyláza
    • 3.8 Monoaminoxidáza
    • 3.9 Laktát dehydrogenáza
    • 3.10 Kataláza
  • 4 Odkazy

Hlavné charakteristiky

Sú to proteínové štruktúry

Apoenzýmy zodpovedajú proteínovej časti enzýmu, čo sú molekuly, ktorých funkciou je pôsobiť ako katalyzátor proti určitým chemickým reakciám v tele..

Sú súčasťou konjugovaných enzýmov

Enzýmy, ktoré nevyžadujú kofaktory, sú známe ako jednoduché enzýmy, ako je napríklad pepsín, trypsín a ureáza. Naproti tomu enzýmy, ktoré vyžadujú konkrétny kofaktor, sú známe ako konjugované enzýmy. Tie sa skladajú z dvoch hlavných zložiek: kofaktor, ktorý je neproteínová štruktúra; a apoenzým, proteínová štruktúra.

Kofaktorom môže byť organická zlúčenina (napríklad vitamín) alebo anorganická zlúčenina (napríklad kovový ión). Organický kofaktor môže byť koenzým alebo protetická skupina. Koenzým je kofaktor, ktorý je slabo viazaný na enzým, a preto sa môže ľahko uvoľniť z aktívneho miesta enzýmu..

Pripúšťajú rôzne kofaktory

Existuje mnoho kofaktorov, ktoré sa spájajú s apoenzýmami na produkciu holoenzýmov. Bežné koenzýmy sú NAD +, FAD, koenzým A, vitamín B a vitamín C. Bežné ióny kovov, ktoré sa viažu na apoenzýmy, sú okrem iného železo, meď, vápnik, zinok a horčík..

Kofaktory sa pevne alebo ľahko viažu s apoenzýmom, aby sa apoenzým premenil na holoenzým. Akonáhle je kofaktor odstránený z holoenzýmu, stáva sa opäť apoenzýmom, ktorý je neaktívny a neúplný.

Apoenzýmové funkcie

Vytvorte holoenzýmy

Hlavnou funkciou apoenzýmov je vznik holoenzýmov: apoenzýmy sú spojené s kofaktorom a z tohto spojenia sa vytvára holoenzým..

Dajte podnet na katalytické pôsobenie

Katalýza označuje proces, prostredníctvom ktorého je možné urýchliť niektoré chemické reakcie. Vďaka apoenzýmom sú holoenzýmy dokončené a sú schopné aktivovať svoj katalytický účinok.

Príklady

Karboanhydráza

Karboanhydráza je kľúčovým enzýmom v živočíšnych bunkách, rastlinných bunkách a v prostredí na stabilizáciu koncentrácií oxidu uhličitého.

Bez tohto enzýmu by konverzia oxidu uhličitého na hydrogenuhličitan - a naopak - bola extrémne pomalá, čo by znemožnilo uskutočňovanie životne dôležitých procesov, ako je fotosyntéza v rastlinách a výdych počas dýchania..

hemoglobín

Hemoglobín je globulárny proteín prítomný v červených krvinkách stavovcov av plazme mnohých bezstavovcov, ktorého funkciou je transport kyslíka a oxidu uhličitého..

Spojenie kyslíka a oxidu uhličitého s enzýmom sa vyskytuje v mieste nazývanom skupina hemu, ktorá je zodpovedná za podanie červenej farby do krvi stavovcov..

Cytochróm oxidáza

Cytochróm oxidáza je enzým, ktorý je prítomný vo väčšine buniek. Obsahuje železo a porfyrín.

Tento oxidačný enzým je veľmi dôležitý pre procesy získavania energie. Nachádza sa v mitochondriálnej membráne, kde katalyzuje prenos elektrónov z cytochrómu na kyslík, čo v konečnom dôsledku vedie k tvorbe vody a ATP (molekula energie)..

Alkoholdehydrogenáza

Alkoholdehydrogenáza je enzým, ktorý sa nachádza predovšetkým v pečeni a žalúdku. Tento apoenzým katalyzuje prvý krok v metabolizme alkoholu; to znamená oxidáciu etanolu a iných alkoholov. Týmto spôsobom ich transformuje na acetaldehyd.

Jeho názov označuje mechanizmus pôsobenia v tomto procese: predpona "des" znamená "nie" a "hydro" znamená atóm vodíka. Funkciou alkoholdehydrogenázy je teda odstránenie atómu vodíka z alkoholu.

Pyruvátkináza

Pyruvát kináza je apoenzým, ktorý katalyzuje posledný krok bunkového procesu degradácie glukózy (glykolýza).

Jeho funkciou je urýchliť prenos fosfátovej skupiny z fosfoenolpyruvátu na adenozín difosfát, pričom vzniká jedna molekula pyruvátu a jedna ATP..

Pyruvát kináza má 4 rôzne formy (izoenzýmy) v rôznych tkanivách zvierat, z ktorých každá má osobitné kinetické vlastnosti potrebné na prispôsobenie sa metabolickým požiadavkám týchto tkanív..

Pyruvátkarboxyláza

Pyruvátkarboxyláza je enzým, ktorý katalyzuje karboxyláciu; to znamená prenos karboxylovej skupiny na molekulu pyruvátu za vzniku oxaloacetátu.

Katalyzuje špecificky v rôznych tkanivách, napríklad: v pečeni a obličkách urýchľuje počiatočné reakcie na syntézu glukózy, zatiaľ čo v tukovom tkanive a mozgu podporuje syntézu lipidov z pyruvátu.

Podieľa sa aj na iných reakciách, ktoré sú súčasťou biosyntézy sacharidov.

Acetylkoenzým A karboxyláza

Acetyl-CoA karboxyláza je dôležitým enzýmom v metabolizme mastných kyselín. Je to proteín, ktorý sa nachádza u zvierat aj v rastlinách a prezentuje niekoľko podjednotiek, ktoré katalyzujú rôzne reakcie.

Jeho funkciou je v podstate preniesť karboxylovú skupinu na acetyl-CoA a premeniť ju na malonylový koenzým A (malonyl-CoA)..

Má 2 izoformy nazývané ACC1 a ACC2, ktoré sa líšia svojou funkciou a distribúciou v tkanivách cicavcov.

Monoaminoxidáza

Monoamínoxidáza je enzým, ktorý je prítomný v nervových tkanivách, kde hrá dôležitú úlohu pri inaktivácii určitých neurotransmiterov, ako je serotonín, melatonín a epinefrín..

Podieľa sa na biochemických reakciách degradácie rôznych monoamínov v mozgu. V týchto oxidačných reakciách enzým využíva kyslík na odstránenie aminoskupiny z molekuly a produkciu aldehydu (alebo ketónu) a zodpovedajúceho amoniaku..

Laktát dehydrogenáza

Laktát dehydrogenáza je enzým, ktorý sa nachádza v bunkách zvierat, rastlín a prokaryot. Jeho funkciou je podpora premeny laktátu na kyselinu pyrohroznovú a naopak.

Tento enzým je dôležitý pri bunkovom dýchaní, počas ktorého glukóza, odvodená z potravy, degraduje, aby sa získala užitočná energia pre bunky.

Hoci je laktát dehydrogenáza hojná v tkanivách, hladiny tohto enzýmu sú v krvi nízke. Keď však dôjde k poraneniu alebo chorobe, mnohé molekuly sa uvoľňujú do krvného obehu. Laktátdehydrogenáza je teda indikátorom určitých poranení a chorôb, ako sú napríklad infarkt myokardu, anémia, rakovina, HIV..

kataláza

Kataláza sa nachádza vo všetkých organizmoch, ktoré žijú v prítomnosti kyslíka. Je to enzým, ktorý urýchľuje reakciu, ktorou sa peroxid vodíka rozkladá vo vode a kyslíku. Týmto spôsobom zabraňuje akumulácii toxických zlúčenín.

Pomáha tak chrániť orgány a tkanivá pred poškodením spôsobeným peroxidom, zlúčeninou, ktorá sa kontinuálne produkuje pri mnohých metabolických reakciách. U cicavcov sa nachádza prevažne v pečeni.

referencie

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Predbežná štúdia sérových biomarkerov sérovej laktátdehydrogenázy (LDH) u karcinómu prsníka. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Štruktúra biotinylovej domény acetylkoenzýmu A Karboxyláza určená fázovaním MAD. štruktúra, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biochémie (8. vydanie). W. H. Freeman a Company.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Asociácia hladiny laktát dehydrogenázy v sére pri vybraných oportúnnych infekciách a progresii HIV. Medzinárodný vestník infekčných chorôb, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funkcia karboanhydrázy v krvi. príroda, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Štruktúry a mechanizmus rodiny monoaminooxidázy. Biomolekulárne koncepty, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Ľudská pyruvátkináza M2: Multifunkčný proteín. Proteínová veda, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Štruktúra, mechanizmus a regulácia pyruvátkarboxylázy. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Izoenzýmy pyruvátkinázy. Transakcie s biochemickou spoločnosťou, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). biológie (7. vydanie) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Štruktúra a funkcia karboanhydráz. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). Monoaminoxidázy: istoty a neistoty. Súčasná medicínska chémia, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Základy biochémie: Život na Molekulárna úroveň (5. vydanie). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Je vyšší laktát indikátorom metastatického rizika nádoru - pilotná štúdia MRS s použitím hyperpolarizovaného13C-pyruvátu. Akademická rádiológia, 21(2), 223-231.