8 Faktory, ktoré ovplyvňujú enzymatickú aktivitu



faktory, ktoré ovplyvňujú enzymatickú aktivitu sú tie činidlá alebo podmienky, ktoré môžu modifikovať fungovanie enzýmov. Enzýmy sú triedou proteínov, ktorých funkciou je urýchliť biochemické reakcie. Tieto biomolekuly sú nevyhnutné pre všetky formy života, rastlín, húb, baktérií, protistov a zvierat.

Enzýmy sú nevyhnutné pri rôznych dôležitých reakciách pre organizmy, ako je eliminácia toxických zlúčenín, rozkladanie potravín a generovanie energie.

Enzýmy sú teda molekulárne stroje, ktoré uľahčujú úlohy buniek a v mnohých prípadoch sú ich fungovanie ovplyvnené alebo zvýhodnené za určitých podmienok..

Zoznam faktorov, ktoré ovplyvňujú enzymatickú aktivitu

Koncentrácia enzýmu

So zvyšujúcou sa koncentráciou enzýmov sa rýchlosť reakcie zvyšuje úmerne. To však platí len do určitej koncentrácie, pretože v určitom momente sa rýchlosť stáva konštantnou.

Táto vlastnosť sa používa na stanovenie aktivity sérových enzýmov (krvné sérum) na diagnostiku ochorení.

Koncentrácia substrátu

Zvýšenie koncentrácie substrátu zvyšuje rýchlosť reakcie. Je to preto, že viac substrátových molekúl bude kolidovať s molekulami enzýmu, takže produkt bude tvoriť rýchlejšie.

Pri prekročení určitej koncentrácie substrátu však nebude mať žiadny vplyv na rýchlosť reakcie, pretože enzýmy by boli nasýtené a bežali pri maximálnej rýchlosti..

pH

Zmeny v koncentrácii iónov vodíka (pH) významne ovplyvňujú aktivitu enzýmov. Pretože tieto ióny majú náboj, vytvárajú atraktívne a odpudivé sily medzi vodíkom a iónovými väzbami enzýmov. Táto interferencia spôsobuje zmeny vo forme enzýmov, čo ovplyvňuje ich aktivitu.

Každý enzým má optimálne pH, pri ktorom je reakčná rýchlosť maximálna. Optimálne pH pre enzým teda závisí od toho, kde normálne funguje.

Napríklad črevné enzýmy majú optimálne pH približne 7,5 (mierne bázické). Naproti tomu enzýmy v žalúdku majú optimálne pH približne 2 (veľmi kyslé).

slanosť

Koncentrácia solí tiež ovplyvňuje iónový potenciál a následne môže interferovať s určitými väzbami enzýmov, ktoré môžu byť súčasťou ich aktívneho miesta. V týchto prípadoch, ako pri pH, bude ovplyvnená enzymatická aktivita.

teplota

Ako sa teplota zvyšuje, zvyšuje sa enzymatická aktivita a v dôsledku toho rýchlosť reakcie. Veľmi vysoké teploty však enzýmy denaturujú, čo znamená, že prebytočná energia rozbije väzby, ktoré si zachovávajú svoju štruktúru, čo spôsobuje, že nebudú pracovať optimálne.

Rýchlosť reakcie tak rýchlo klesá, keď tepelná energia denaturuje enzýmy. Tento účinok je možné pozorovať graficky v krivke v tvare zvončeka, kde reakčná rýchlosť závisí od teploty.

Teplota, pri ktorej dochádza k maximálnej reakčnej rýchlosti, sa nazýva optimálna teplota enzýmu, ktorá sa pozoruje v najvyššom bode krivky.

Táto hodnota sa líši pre rôzne enzýmy. Avšak väčšina enzýmov v ľudskom tele má optimálnu teplotu okolo 37,0 ° C.

Stručne povedané, ako sa teplota zvyšuje, počiatočná rýchlosť reakcie sa zvýši v dôsledku zvýšenia kinetickej energie. Účinok rozbitia spoja sa však bude zvyšovať a rýchlosť reakcie sa začne znižovať.

Koncentrácia produktu

Akumulácia reakčných produktov všeobecne znižuje rýchlosť enzýmu. V niektorých enzýmoch sa produkty kombinujú s ich aktívnym miestom, ktoré vytvára voľný komplex, a teda inhibuje aktivitu enzýmu.

V živých systémoch sa tomuto typu inhibície obvykle zabraňuje rýchlou elimináciou vytvorených produktov.

Enzymatické aktivátory

Niektoré z týchto enzýmov vyžadujú, aby boli prítomné ďalšie prvky, čo môžu byť anorganické kovové katióny, napríklad Mg2+, Mn2+, zn2+, Ca2+, ko2+, Cu2+, na+, K+, etc.

Zriedkavo sú na enzymatickú aktivitu potrebné anióny, napríklad chloridový anión (CI-) pre amylázu. Tieto malé ióny sa nazývajú enzýmové kofaktory.

Existuje aj ďalšia skupina prvkov, ktoré podporujú aktivitu enzýmov, nazývaných koenzýmy. Koenzýmy sú organické molekuly, ktoré obsahujú uhlík, ako napríklad vitamíny nachádzajúce sa v potravinách.

Príkladom by mohol byť vitamín B12, čo je koenzým metionínsyntázy, enzým nevyhnutný pre metabolizmus proteínov v tele..

Inhibítory enzýmov

Inhibítory enzýmov sú látky, ktoré negatívne ovplyvňujú funkciu enzýmov a následne spomaľujú alebo v niektorých prípadoch zastavujú katalýzu.

Existujú tri bežné typy inhibície enzýmu: kompetitívna, nekompetitívna a inhibícia substrátu:

Kompetitívne inhibítory

Kompetitívny inhibítor je chemická zlúčenina podobná substrátu, ktorý môže reagovať s aktívnym miestom enzýmu. Keď bolo aktívne miesto enzýmu spojené s kompetitívnym inhibítorom, substrát sa nemôže viazať na enzým.

Nekompetitívne inhibítory

Nekompetitívny inhibítor je tiež chemická zlúčenina, ktorá sa viaže na iné miesto na aktívnom mieste enzýmu, nazývanom alosterické miesto. V dôsledku toho enzým mení tvar a už sa nemôže ľahko viazať na svoj substrát, takže enzým nemôže správne fungovať.

referencie

  1. Alters, S. (2000). Biológia: Pochopenie života (3. vydanie). Jones a Bartlett Learning.
  2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biochémie (8. vydanie). W. H. Freeman a Company.
  3. Russell, P; Wolfe, S.; Hertz, P; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biológia: dynamická veda (1. vydanie). Thomson Brooks / Cole.
  4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Chémia pre dnes: Všeobecné, organické a biochémia (9. vydanie). Cengage Učenie.
  5. Stoker, H. (2013). Organická a biologická chémia (6. vydanie). Brooks / Cole Cengage Učenie.
  6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Základy biochémie: Život na Molekulárna úroveň (5. vydanie). Wiley.