Štruktúra, typy a funkcie imunoglobulínov

imunoglobulíny Sú to molekuly, ktoré pomáhajú brániť B lymfocyty a plazmatické bunky. Pozostávajú z glykoproteínovej biomolekuly patriacej imunitnému systému. Po albumíne sú jedným z najhojnejších proteínov krvného séra.

Protilátka je ďalšie meno, ktoré imunoglobulíny prijímajú a sú považované za globulíny v dôsledku ich správania v elektroforéze krvného séra, ktoré ich obsahuje. Molekula imunoglobulínu môže byť jednoduchá alebo komplexná v závislosti od toho, či je jej prezentácia ako monomér alebo je polymerizovaná.

Spoločná štruktúra imunoglobulínov je podobná štruktúre "Y". Existuje päť typov imunoglobulínov, ktoré vykazujú morfologické, funkčné a lokalizačné rozdiely v organizme. Štrukturálne rozdiely protilátok nie sú vo forme, ale v ich zložení; každý typ má špecifický cieľ.

Imunologická odpoveď podporovaná imunoglobulínmi je veľmi špecifická a je vysoko komplexným mechanizmom. Stimul pre jeho sekréciu bunkami je aktivovaný v prítomnosti látok, ktoré sú pre organizmus cudzie, ako sú baktérie. Funkcia imunoglobulínu bude viazať na cudzí prvok a eliminovať ho.

Imunoglobulíny alebo protilátky môžu byť prítomné tak v krvi, ako aj v membránovom povrchu orgánov. Tieto biomolekuly predstavujú dôležité prvky v obrannom systéme ľudského tela.

index

• 1 Štruktúra
  • 1.1 Ťažké reťaze
  • 1.2 Ľahké reťaze
  • 1.3 Segmenty Fc a Fab
• 2 Typy
  • 2.1 Imunoglobulín G (IgG)
  • 2.2 Imunoglobulín M (IgM)
  • 2.3 Imunoglobulín A (IgA)
  • 2.4 Imunoglobulín E (IgE)
  • 2,5 Imunoglobulín D (IgD)
  • 2.6 Zmena typu
• 3 Funkcie
  • 3.1 Všeobecné funkcie
  • 3.2 Špecifické funkcie
• 4 Odkazy

štruktúra

Štruktúra protilátok obsahuje aminokyseliny a sacharidy, oligosacharidy. Štruktúra imunoglobulínu určuje prevažná prítomnosť aminokyselín, ich množstvo a distribúcia.

Podobne ako všetky proteíny, imunoglobulíny majú primárnu, sekundárnu, terciárnu a kvartérnu štruktúru, ktorá určuje ich typický vzhľad.

Vzhľadom na počet prítomných aminokyselín majú imunoglobulíny dva typy reťazca: ťažký reťazec a ľahký reťazec. Okrem toho podľa sekvencie aminokyselín vo svojej štruktúre má každý z reťazcov variabilnú oblasť a konštantnú oblasť.

Ťažké reťaze

Ťažké reťazce imunoglobulínov zodpovedajú polypeptidovým jednotkám tvoreným 440 aminokyselinovými sekvenciami.

Každý imunoglobulín má 2 ťažké reťazce a každý z nich má variabilnú oblasť a konštantnú oblasť. Konštantná oblasť má 330 aminokyselín a variabilná sekvencia 110 aminokyselín.

Štruktúra ťažkého reťazca je pre každý imunoglobulín odlišná. Sú to celkom 5 typov ťažkého reťazca, ktoré určujú typy imunoglobulínov.

Typy ťažkých reťazcov sú identifikované gréckymi písmenami γ, μ, α, ε, δ pre imunoglobulíny IgG, IgM, IgA, IgE a IgD..

Konštantná oblasť ťažkých reťazcov ε a μ je tvorená štyrmi doménami, zatiaľ čo tie zodpovedajúce a, γ, δ majú tri. Takže každá konštantná oblasť bude odlišná pre každý typ imunoglobulínu, ale spoločná pre imunoglobulíny rovnakého typu.

Variabilná oblasť ťažkého reťazca je tvorená jednou imunoglobulínovou doménou. Táto oblasť má sekvenciu 110 aminokyselín a bude odlišná v závislosti od špecificity protilátky pre antigén.

V štruktúre ťažkých reťazcov je možné pozorovať anguláciu alebo ohybovú kĺbovú spojku, ktorá predstavuje ohybnú oblasť reťazca..

Ľahké reťaze

Ľahké reťazce imunoglobulínov sú polypeptidy obsahujúce približne 220 aminokyselín. Existujú dva typy ľahkého reťazca u ľudí: kappa (K) a lambda (λ), druhá so štyrmi podtypmi. Konštantné a variabilné domény majú sekvencie 110 aminokyselín.

Protilátka môže mať dva ľahké reťazce K (kB) alebo pár reťazcov X (X), ale nie je možné mať jeden z každého typu súčasne..

Segmenty Fc a Fab

Pretože každý imunoglobulín má tvar podobný "Y", môže byť rozdelený do dvoch segmentov. "Nižší" segment, báza, sa nazýva kryštalizovateľná frakcia alebo Fc; zatiaľ čo ramená "Y" tvoria Fab alebo frakciu, ktorá viaže antigén. Každá z týchto štruktúrnych častí imunoglobulínu vykonáva inú funkciu.

Fc segment

Fc segment má dve alebo tri konštantné domény ťažkých reťazcov imunoglobulínu.

Fc sa môže viazať na proteíny alebo špecifický receptor v bazofiloch, eozinofiloch alebo žírnych bunkách, takže indukuje špecifickú imunitnú reakciu, ktorá eliminuje antigén. Fc zodpovedá karboxylovému koncu imunoglobulínu.

Segment Fab

Fab frakcia alebo segment protilátky obsahuje variabilné domény na svojich koncoch, okrem konštantných domén ťažkého a ľahkého reťazca.

Konštantná doména ťažkého reťazca pokračuje s doménami Fc segmentu tvoriaceho pánt. Zodpovedá amino-terminálnemu koncu imunoglobulínu.

Význam Fab segmentu spočíva v tom, že umožňuje väzbu s antigénmi, cudzími látkami a potenciálne škodlivými látkami.

Variabilné domény každého imunoglobulínu zaručujú ich špecificitu pre daný antigén; táto vlastnosť dokonca umožňuje jeho použitie pri diagnostike zápalových a infekčných ochorení.

typ

Doteraz známe imunoglobulíny majú špecifický ťažký reťazec, ktorý je konštantný pre každý z nich a rozdiel medzi ostatnými.

Existuje päť druhov ťažkých reťazcov, ktoré určujú päť typov imunoglobulínov, ktorých funkcie sú odlišné.

Imunoglobulín G (IgG)

Imunoglobulín G je najpočetnejšou odrodou. Má ťažký gama reťazec a je prítomný v unimolekulovej alebo monomérnej forme.

IgG je najhojnejšie v krvnom sére av tkanivovom priestore. Minimálne zmeny v aminokyselinovej sekvencii jej ťažkého reťazca určujú jeho rozdelenie na podtypy: 1, 2, 3 a 4.

Imunoglobulín G má sekvenciu 330 aminokyselín vo svojom Fc segmente a molekulovú hmotnosť 150 000, z ktorých 105 000 zodpovedá svojmu ťažkému reťazcu.

Imunoglobulín M (IgM)

Imunoglobulín M je pentamér, ktorého ťažký reťazec je μ. Jeho molekulová hmotnosť je vysoká, približne 900 000.

Aminokyselinová sekvencia jej ťažkého reťazca je 440 vo svojej Fc frakcii. Nachádza sa prevažne v krvnom sére, čo predstavuje 10 až 12% imunoglobulínov. IgM má len jeden podtyp.

Imunoglobulín A (IgA)

Zodpovedá ťažkému reťazcu typu a a predstavuje 15% celkových imunoglobulínov. IgA sa nachádza ako v krvi, tak v sekrétoch, vrátane materského mlieka, vo forme monoméru alebo diméru. Molekulová hmotnosť tohto imunoglobulínu je 320 000 a má dva podtypy: IgA1 a IgA2.

Imunoglobulín E (IgE)

Imunoglobulín E je tvorený typom ťažkého reťazca ε a v sére je veľmi vzácny, približne 0,002%..

IgE má molekulovú hmotnosť 200 000 a je prítomný ako monomér hlavne v sére, nazálnom hliene a slinách. Je tiež bežné nájsť tento imunoglobulín v bazofiloch a žírnych bunkách.

Imunoglobulín D (IgD)

Variant ťažkého reťazca δ zodpovedá imunoglobulínu D, čo predstavuje 0,2% celkových imunoglobulínov. IgD má molekulovú hmotnosť 180 000 a je štruktúrovaný vo forme monoméru.

Súvisí s B lymfocytmi pripojenými k ich povrchu. Funkcia IgD však nie je jasná.

Zmena typu

Imunoglobulíny sa môžu podrobiť zmene štruktúrneho typu v dôsledku potreby obrany proti antigénu.

Táto zmena je spôsobená funkciou B lymfocytov vytvárať protilátky vlastnosťou adaptívnej imunity. Štrukturálna zmena je v konštantnej oblasti ťažkého reťazca bez zmeny variabilnej oblasti.

Zmena typu alebo triedy môže spôsobiť, že IgM prejde na IgG alebo IgE, a to sa prejaví ako odpoveď vyvolaná interferónom gama alebo interleukínmi IL-4 a IL-5.

funkcie

Úloha imunoglobulínov v imunitnom systéme má zásadný význam pre obranu organizmu.

Imunoglobulíny sú súčasťou humorálneho imunitného systému; to znamená, že sú to látky vylučované bunkami na ochranu pred patogénnymi alebo škodlivými činiteľmi. 

Poskytujú účinný prostriedok obrany, efektívny, špecifický a systematizovaný, pričom majú veľkú hodnotu ako súčasť imunitného systému. Majú všeobecné a špecifické funkcie v rámci imunity:

Všeobecné funkcie

Protilátky alebo imunoglobulíny plnia ako nezávislé funkcie, tak aktiváciu efektorových a sekrečných reakcií sprostredkovaných bunkami.

Väzba antigén-protilátka

Imunoglobulíny majú funkciu viazania antigénnych činidiel špecifickým a selektívnym spôsobom.

Tvorba komplexu antigén-protilátka je hlavnou funkciou imunoglobulínu, a preto je imunitnou reakciou, ktorá môže zastaviť pôsobenie antigénu. Každá protilátka sa môže viazať na dva alebo viac antigénov súčasne.

Efektorové funkcie

Komplex antigén-protilátka väčšinou slúži ako začiatok aktivácie špecifických bunkových odpovedí alebo na iniciovanie sekvencie udalostí, ktoré určujú elimináciu antigénu. Dve najbežnejšie efektorové reakcie sú bunková väzba a aktivácia komplementu.

Väzba buniek závisí od prítomnosti špecifických receptorov pre Fc segment imunoglobulínu, akonáhle je naviazaný na antigén.

Tieto receptory majú bunky ako žírne bunky, eozinofily, bazofily, lymfocyty a fagocyty a poskytujú mechanizmy na odstránenie antigénu..

Aktivácia komplementovej kaskády je komplexný mechanizmus, ktorý zahŕňa začiatok sekvencie, takže konečným výsledkom je vylučovanie toxických látok, ktoré eliminujú antigény..

Špecifické funkcie

Po prvé, každý typ imunoglobulínu vyvinie špecifickú obrannú funkciu:

Imunoglobulín G

- Imunoglobulín G poskytuje väčšinu obranných látok proti antigénnym činidlám, vrátane baktérií a vírusov.

- IgG aktivuje mechanizmy, ako je komplement a fagocytóza.

- Konštitúcia špecifického IgG pre antigén je trvanlivá.

- Jedinou protilátkou, ktorú môže matka počas tehotenstva preniesť na deti, je IgG.

Imunoglobulín M

- IgM je protilátkou rýchlej reakcie na škodlivé a infekčné činidlá, pretože poskytuje okamžitý účinok, kým nie je nahradená IgG.

- Táto protilátka aktivuje bunkové odpovede začlenené do lymfocytovej membrány a humorálne reakcie ako komplement.

- Je to prvý imunoglobulín, ktorý syntetizuje ľudskú bytosť.

Imunoglobulín A

- Pôsobí ako obranná bariéra proti patogénom, ktorá sa nachádza na povrchu slizníc.

- Je prítomný v sliznici dýchacích ciest, tráviacom trakte, močových cestách a tiež v sekrétoch, ako sú sliny, nosový hlien a slzy..

- Hoci jeho aktivácia komplementu je nízka, môže byť spojená s lyzozýmami na elimináciu baktérií.

- Prítomnosť imunoglobulínu D v materskom mlieku aj v mledzive umožňuje novorodencovi získať ho počas laktácie.

Imunoglobulín E

- Imunoglobulín E poskytuje silný obranný mechanizmus proti antigénom produkujúcim alergény.

- Interakcia medzi IgE a alergénom spôsobí objavenie zápalových látok, ktoré sú zodpovedné za symptómy alergií, ako je kýchanie, kašeľ, žihľavka, zvýšené slzy a nosový hlien..

- IgE môže byť tiež naviazaný na povrch parazitov prostredníctvom svojho Fc segmentu, čím vzniká reakcia, ktorá spôsobuje smrť týchto parazitov..

Imunoglobulín D

- Monomérna štruktúra IgD je spojená s B lymfocytmi, ktoré neinteragovali s antigénmi, takže pôsobia ako receptory..

- Funkcia IgD je nejasná.

referencie

1. (s.f.) Lekárska definícia imunoglobulínu. Obnovené z medicinenet.com
2. Wikipedia (s.f.). Protilátka. Zdroj: en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Inmunoglobulins. Obnovené z sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Imunoglobulíny a iné molekuly B buniek Všeobecný priebeh imunológie. Získané z ugr.es
5. (s.f.) Úvod do imunoglobulínov. Získané z termofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Anatómia imunitného systému. Obnovené z emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Imunoglobulíny: štruktúra a funkcie. Získané z biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Imunoglobulíny - štruktúra a funkcia. Zdroj: microbiologybook.org