Hydrofóbne interakcie v ich biologickom význame a príkladoch



Hydrofóbne interakcie (HI) sú to sily, ktoré udržujú súdržnosť medzi nepolárnymi zlúčeninami ponorenými v roztoku alebo polárnom rozpúšťadle. Na rozdiel od iných interakcií nekovalentného charakteru, ako sú vodíkové väzby, iónové interakcie alebo van der Waalsove sily, hydrofóbne interakcie nezávisia od vnútorných vlastností rozpustených látok, ale skôr od rozpúšťadiel..

Veľmi ilustratívnym príkladom týchto interakcií môže byť oddelenie fáz, ku ktorému dochádza pri pokuse o zmiešanie vody s olejom. V tomto prípade sa molekuly oleja „vzájomne ovplyvňujú“ v dôsledku usporiadania molekúl vody okolo nich.

Pojem týchto interakcií existuje už pred štyridsiatimi rokmi. Avšak termín "hydrofóbna väzba" bol vytvorený Kauzmannom v roku 1959, pričom študoval najdôležitejšie faktory v stabilizácii trojrozmernej štruktúry určitých proteínov..

HIs sú najdôležitejšie nešpecifické interakcie, ku ktorým dochádza v biologických systémoch. Majú tiež dôležitú úlohu v širokom spektre inžinierskych aplikácií a chemickom a farmaceutickom priemysle, ktorý poznáme dnes.

index

  • 1 Čo sú hydrofóbne interakcie??
  • 2 Biologický význam
  • 3 Príklady hydrofóbnych interakcií
    • 3.1 Membrány
    • 3.2 Proteíny
    • 3.3 Detergenty
  • 4 Odkazy

Aké sú hydrofóbne interakcie??

Fyzická príčina HI je založená na neschopnosti nepolárnych látok tvoriť vodíkové väzby s molekulami vody v roztoku.

Sú známe ako "nešpecifické interakcie", pretože nesúvisia s afinitou medzi molekulami rozpustenej látky, ale skôr s tendenciou molekúl vody udržať si vlastné interakcie prostredníctvom vodíkových väzieb..

Pri kontakte s vodou majú nepolárne alebo hydrofóbne molekuly tendenciu spontánne sa agregovať, aby sa dosiahla najväčšia stabilita znížením povrchovej plochy kontaktu s vodou..

Tento účinok by sa mohol zamieňať so silnou príťažlivosťou, ale je to len dôsledok nepolárneho charakteru látok vo vzťahu k rozpúšťadlu..

Z termodynamického hľadiska sa tieto spontánne asociácie objavujú pri hľadaní energeticky priaznivého stavu, kde je najmenšia zmena voľnej energie (ΔG)..

Ak vezmeme do úvahy, že ΔG = ΔH - TΔS, najviac energeticky priaznivý stav bude taký, že tam, kde je entropia (ΔS) väčšia, to znamená tam, kde je menej molekúl vody, ktorých rotačná a translačná sloboda je znížená kontaktom s nepolárnou rozpustnou látkou.

Keď sú nepolárne molekuly navzájom asociované, nútené molekulami vody, získa sa priaznivejší stav, ako keby tieto molekuly zostali oddelené, každý z nich bol obklopený "klietkou" rôznych molekúl vody..

Biologický význam

HI majú veľký význam, pretože sa vyskytujú v rôznych biochemických procesoch.

Medzi tieto procesy patria konformačné zmeny proteínov, väzba substrátov na enzýmy, asociácia podjednotiek enzymatických komplexov, agregácia a tvorba biologických membrán, stabilizácia proteínov vo vodných roztokoch a ďalšie..

Z kvantitatívneho hľadiska dostali rôzni autori za úlohu určiť význam HI v stabilite štruktúry veľkých množstiev proteínov, pričom dospeli k záveru, že tieto interakcie prispievajú viac ako 50%..

Mnohé membránové proteíny (integrálne a periférne) sú spojené s lipidovými dvojvrstvami vďaka HI, keď vo svojich štruktúrach majú uvedené proteíny domény s hydrofóbnym charakterom. Okrem toho stabilita terciárnej štruktúry mnohých rozpustných proteínov závisí od HI.

Niektoré techniky v štúdii bunkovej biológie využívajú vlastnosti niektorých iónových detergentov na vytvorenie miciel, ktoré sú "hemisférickými" štruktúrami amfifilných zlúčenín, ktorých nepolárne oblasti sú navzájom spojené vďaka HI.

Micely sa tiež používajú vo farmaceutických štúdiách, ktoré zahŕňajú podávanie liekov rozpustných v tukoch a ich tvorba je tiež nevyhnutná pre absorpciu komplexných vitamínov a lipidov v ľudskom tele..

Príklady hydrofóbnych interakcií

membrány

Vynikajúcim príkladom HI je tvorba bunkových membrán. Takéto štruktúry sa skladajú z dvojvrstvy fosfolipidov. Jeho organizácia je daná vďaka HI, ktoré sa vyskytujú medzi nepolárnymi chvostmi v „odpudzovaní“ okolitého vodného prostredia.

proteín

HI majú veľký vplyv na skladanie globulárnych proteínov, ktorých biologicky aktívna forma sa získa po vytvorení konkrétnej priestorovej konfigurácie, riadenej prítomnosťou určitých aminokyselinových zvyškov v štruktúre..

  • Prípad apomioglobínu

Apomyoglobín (myoglobín, ktorému chýba skupina hemu) je malý alfa-helikálny proteín, ktorý slúžil ako model na štúdium procesu skladania a význam HI medzi nepolárnymi zvyškami v polypeptidovom reťazci tej istej skupiny..

V štúdii, ktorú uskutočnil Dyson a spolupracovníci v roku 2006, kde sa použili mutované sekvencie apomioglobínu, sa preukázalo, že začatie týchto skladacích procesov závisí predovšetkým od HI medzi aminokyselinami s nepolárnymi skupinami alfa-helixov..

Malé zmeny zavedené v aminokyselinovej sekvencii teda znamenajú dôležité modifikácie v terciárnej štruktúre, čo vedie k malformovaným a inaktívnym proteínom.

detergenty

Ďalším jasným príkladom HI je spôsob pôsobenia komerčných detergentov, ktoré používame na domáce účely každý deň.

Detergenty sú amfipatické molekuly (s polárnou a nepolárnou oblasťou). Môžu "emulgovať" tuky, pretože majú schopnosť vytvárať vodíkové väzby s molekulami vody a majú hydrofóbne interakcie s lipidmi prítomnými v tukoch..

Keď sa dostanú do kontaktu s tukmi vo vodnom roztoku, molekuly detergentu sa navzájom spájajú takým spôsobom, že sa nepolárne chvosty navzájom konfrontujú, obklopujú lipidové molekuly a vystavujú polárne oblasti, ktoré vstupujú do povrchu micely, na povrch micely. kontakt s vodou.

referencie

  1. Chandler, D. (2005). Rozhrania a hnacia sila hydrofóbnej montáže. Nature, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N., & Zeng, H. (2018). Modulácia hydrofóbnej interakcie sprostredkovaním štruktúry a chémie nanočastíc, nie monotónne pomocou hydrofóbnosti. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J. H., Wright, P.E., & Sheraga, H.A. (2006). Úloha hydrofóbnych interakcií pri iniciácii a propagácii skladania proteínov. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5. vydanie). Freeman, W. H. & Company.
  5. Luckey, M. (2008). Membránová štrukturálna biológia: s biochemickými a biofyzikálnymi základmi. Cambridge University Press. Zdroj: www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E.E., Rosenberg, K. J., & Israelachvili, J. (2006). Nedávny pokrok v chápaní hydrofóbnych interakcií. Zborník Národnej akadémie vied, 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelson, D.L., & Cox, M. M. (2009). Lehningerove zásady biochémie. Vydania Omega (5. vydanie).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem., Int., 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S., & Engberts, J. B. F. N. (2003). Hydrofóbne interakcie a chemická reaktivita. Organická a biomolekulová chémia, 1 (16), 2809-2820.
  10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Príspevok hydrofóbnych interakcií k stabilite proteínu. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T. P. (1998). Skutočný dôvod Prečo olej a voda Nemiešajte. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.