Hemidesmosomes popis, štruktúra a funkcie



hemidesmososmas sú to asymetricky vyzerajúce štruktúry, ktoré spájajú epitelové bunky. Domény bazálnych buniek sú spojené so základnou bazálnou laminou. Sú obzvlášť dôležité tkanivá, ktoré sú v konštantnom mechanickom strese.

Tieto epitelové spojenia sú zodpovedné za zvýšenie celkovej stability epitelových tkanív účasťou medziľahlých filamentov cytoskeletu a rôznych zložiek bazálnej laminy. To znamená, že podporujú stabilné adhézie v spojivovom tkanive.

Termín hemidesmosome môže viesť k zmätku. Aj keď je pravda, že hemidesmosome sa podobá "strednému" desmosomu (iný typ štruktúry spojenej s priľnavosťou medzi susednými bunkami), len málo biochemických zložiek sa zhoduje medzi dvoma štruktúrami, takže podobnosť je úplne povrchná.

Pri klasifikácii bunkových spojov sa hemidesmozómy považujú za kotviace spojenia a sú zoskupené spolu s úzkymi spojmi, pásmovými desmozómami a desmozómami..

Kotviace uzly sú zodpovedné za udržiavanie buniek spolu, zatiaľ čo opačná kategória (komunikačné spojenia) má komunikačné funkcie medzi susednými bunkami..

index

  • 1 Popis
  • 2 Štruktúra
    • 2.1 Proteíny, ktoré tvoria hemidesmosome
  • 3 Funkcie
  • 4 Odkazy

popis

Bunky sú stavebnými blokmi živých bytostí. V niektorých aspektoch však analógia s tehlou alebo stavebným blokom zlyhá. Na rozdiel od tehál konštrukcie, susedné bunky majú rad spojení a komunikujú medzi nimi.

Medzi bunkami existujú rôzne štruktúry, ktoré ich spájajú a umožňujú tak kontakt, ako aj komunikáciu. Jednou z týchto kotviacich štruktúr sú desmozómy.

Hemidesmosómy sú bunkové spojenia, ktoré sa nachádzajú v rôznych epiteloch a sú vystavené konštantnej abrázii a mechanickým silám..

V týchto oblastiach existuje vďaka mechanickému namáhaniu potenciálne oddelenie medzi epitelovými bunkami podkladového spojivového tkaniva. Termín hemidesmosome pochádza zo zdanlivej podobnosti s polovičnými desmozómami.

Sú časté v koži, rohovke (štruktúra nachádzajúca sa v oku), rôznych slizniciach ústnej dutiny, pažeráku a pošvy..

Sú umiestnené na bazálnom povrchu buniek a poskytujú zvýšenie adhézie bazálnej laminy.

štruktúra

Desmosóm je asymetrická štruktúra spojenia, ktorá je tvorená dvoma hlavnými časťami:

  • Vnútorná cytoplazmatická vrstva, ktorá je v spojení s intermediárnymi filamentmi - tieto sú tiež známe ako keratíny alebo tonofily.
  • Druhou zložkou hemidesmozómov je vonkajšia membránová platňa, ktorá je zodpovedná za pripojenie hemidesmozómu k bazálnej vrstve. V tejto súvislosti sa zúčastňujú kotevné vlákna (tvorené laminínom 5) a integrínom.

Proteíny, ktoré tvoria hemidesmosome

Na doske hemidesmozómov sú nasledovné hlavné proteíny:

plektin

Plectin je zodpovedný za vytvorenie priečnych väzieb medzi medziľahlými vláknami a adhéznou doskou desmozómu.

Ukázalo sa, že tento proteín má okrem iného schopnosť interakcie s inými štruktúrami, ako sú napríklad mikrotubuly, aktínové vlákna. Preto sú rozhodujúce v interakcii s cytoskeletom.

BP 230

Jeho funkciou je fixácia medziľahlých filamentov na intracelulárnu adhéznu platňu. Nazýva sa 230, pretože jeho veľkosť je 230 kDa.

Proteín BP 230 je spojený s rôznymi ochoreniami. Nedostatok riadne fungujúceho BP 230 spôsobuje stav nazývaný bulózny pemfigoid, ktorý spôsobuje vznik pľuzgierikov.

U pacientov trpiacich týmto ochorením bolo možné detegovať vysokú hladinu protilátok proti zložkám hemidesmozómov.

Erbina

Je to proteín s molekulovou hmotnosťou 180 kDa. Ide o spojenie medzi BP 230 a integrínmi.

integríny

Na rozdiel od desmozómov, ktoré sú bohaté na kadheríny, hemidesmozómy majú vysoké množstvo typu proteínu nazývaného integríny..

Konkrétne sme našli proteín integrínu a6β4. Je to heterodimér tvorený dvoma polypeptidovými reťazcami. Existuje extracelulárna doména, ktorá sa zavádza do bazálnej laminy a vytvára interakcie s laminínmi (laminin 5)..

Kotviace filamenty sú molekuly tvorené lamininom 5, ktoré sú umiestnené v extracelulárnej oblasti hemidesmozómov. Vlákna siahajú od molekúl integrínu k bazálnej membráne.

Táto interakcia medzi laminínom 5 a vyššie uvedeným integrínom je rozhodujúca pre tvorbu hemidesmozómu a pre zachovanie adhézie v epiteli.

Podobne ako BP 230 bola nesprávna funkčnosť integrínov spojená s určitými patológiami. Jedným z nich je epidermolysis bullosa, dedičný kožný stav. Pacienti trpiaci týmto ochorením majú mutácie v géne, ktorý kóduje integríny.

Kolagén typu XVII

Sú to proteíny, ktoré prechádzajú cez membrány a majú hmotnosť 180 kDa. Súvisia s expresiou a funkciou lamininu 5.

Biochemické a medicínske štúdie tohto dôležitého proteínu objasnili jeho úlohu v inhibícii migrácie buniek umiestnených v endoteli počas procesu angiogenézy (tvorba krvných ciev). Okrem toho reguluje pohyby keratinocytov v koži.

CD151

Je to 32 kDa glykoproteín a hrá nenahraditeľnú úlohu v akumulácii proteínov integrínového receptora. Táto skutočnosť uľahčuje interakcie medzi bunkami a extracelulárnou matricou.

Je dôležité zabrániť zamieňaniu pojmov kotviace filamenty a kotviace fibrily, pretože obe sa v bunkovej biológii používajú pomerne často. Kotviace filamenty sú tvorené lamininom 5 a kolagénom typu XVII.

Naproti tomu kotviace fibrily sú tvorené kolagénom typu VII. Obe štruktúry majú v bunkovej adhézii rôzne úlohy.

funkcie

Hlavnou funkciou hemidesmozómov je spojenie buniek s bazálnou laminou. Ten je tenkou vrstvou extracelulárnej matrice, ktorej funkciou je separovať epitelové tkanivo a bunky. Ako už názov napovedá, extracelulárna matrica nie je zložená z buniek, ale z externých proteínových molekúl.

Jednoduchšie slová; hemidesmosomes sú molekulárne štruktúry, ktoré zabezpečujú, že drží našu kožu a fungujú ako druh skrutiek.

Sú umiestnené v oblastiach (sliznice, okrem iných očí), ktoré sú neustále pod mechanickým tlakom a ich prítomnosť pomáha udržiavať spojenie medzi bunkou a laminou.

referencie

  1. Freinkel, R. K., & Woodley, D. T. (Eds.). (2001). Biológia kože. CRC Stlačte.
  2. Kanitakis, J. (2002). Anatómia, histológia a imunohistochémia normálnej ľudskej kože. Európsky denník dermatológie, 12(4), 390-401.
  3. Kierszenbaum, A. L. (2012). Histológia a bunková biológia. Elsevier Brazília.
  4. Ross, M. H., & Pawlina, W. (2006). histológia. Lippincott Williams & Wilkins.
  5. Welsch, U., & Sobotta, J. (2008). histológia. Panamericana Medical.