Denaturácia proteínov Faktory, ktoré ju spôsobujú a následky

denaturáciu proteínov Pozostáva zo straty trojrozmernej štruktúry rôznymi faktormi prostredia, ako je teplota, pH alebo určité chemické činidlá. Strata štruktúry má za následok stratu biologickej funkcie spojenej s týmto proteínom, či už medzi inými enzymatickými, štrukturálnymi, transportérmi..

Štruktúra proteínu je vysoko citlivá na zmeny. Destabilizácia jediného mostíka esenciálneho vodíka môže denaturovať proteín. Podobne existujú interakcie, ktoré nie sú striktne nevyhnutné na splnenie funkcie proteínu a v prípade destabilizácie nemajú vplyv na fungovanie..

index

• 1 Štruktúra proteínov
  • 1.1 Primárna štruktúra
  • 1.2 Sekundárna štruktúra
  • 1.3 Terciárna štruktúra
  • 1.4 Kvartérna štruktúra
• 2 Faktory, ktoré spôsobujú denaturáciu
  • 2,1 pH
  • 2.2 Teplota
  • 2.3 Chemické látky
  • 2.4 Redukčné činidlá
• 3 Dôsledky
  • 3.1 Renovácia
• 4 Chaperónové proteíny
• 5 Referencie

Štruktúra proteínov

Aby sme porozumeli procesom denaturácie proteínov, musíme vedieť, ako sú proteíny organizované. Tieto predstavujú primárnu, sekundárnu, terciárnu a kvartérnu štruktúru.

Primárna štruktúra

Je to sekvencia aminokyselín, ktoré tvoria uvedený proteín. Aminokyseliny sú základnými stavebnými kameňmi týchto biomolekúl a existuje 20 rôznych typov, z ktorých každý má osobitné fyzikálne a chemické vlastnosti. Sú spojené dohromady pomocou peptidovej väzby.

Sekundárna štruktúra

V tejto štruktúre sa tento lineárny reťazec aminokyselín začína skladať vodíkovými väzbami. Existujú dve základné sekundárne štruktúry: špirála α, v tvare špirály; a prehnutý list β, keď sú dva lineárne reťazce zarovnané paralelne.

Terciárna štruktúra

Zahŕňa iné typy síl, ktoré majú za následok špecifické zloženie trojrozmerného tvaru.

R reťazce aminokyselinových zvyškov, ktoré tvoria štruktúru proteínu, môžu tvoriť disulfidové mostíky a hydrofóbne časti proteínov sú zoskupené vo vnútri, zatiaľ čo hydrofilné časti sú oproti vode. Van der Waalsove sily pôsobia ako stabilizátor opísaných interakcií.

Kvartérna štruktúra

Pozostáva z agregátov proteínových jednotiek.

Keď je proteín denaturovaný, stráca kvartérnu, terciárnu a sekundárnu štruktúru, zatiaľ čo primárny zostáva neporušený. Proteíny bohaté na disulfidové väzby (terciárna štruktúra) poskytujú väčšiu odolnosť voči denaturácii.

Faktory, ktoré spôsobujú denaturáciu

Akýkoľvek faktor, ktorý destabilizuje nekovalentné väzby zodpovedné za udržiavanie natívnej štruktúry proteínu, môže spôsobiť jeho denaturáciu. Medzi najdôležitejšie môžeme spomenúť:

pH

Pri veľmi extrémnych hodnotách pH, ​​buď kyslých alebo zásaditých médií, môže proteín stratiť svoju trojrozmernú konfiguráciu. Nadbytok H iónov⁺ a OH^- v strede destabilizuje interakcie proteínu.

Táto zmena iónového vzoru spôsobuje denaturáciu. Denaturácia pH môže byť v niektorých prípadoch reverzibilná a v iných ireverzibilná.

teplota

Tepelná denaturácia nastáva, keď sa teplota zvyšuje. V organizmoch, ktoré žijú v priemerných podmienkach životného prostredia, proteíny začínajú destabilizovať pri teplotách nad 40 ° C. Je zrejmé, že proteíny termofilných organizmov vydržia tieto teplotné rozsahy.

Zvýšenie teploty má za následok zvýšené molekulárne pohyby, ktoré ovplyvňujú vodíkové väzby a iné nekovalentné väzby, čo vedie k strate terciárnej štruktúry..

Toto zvýšenie teploty vedie k zníženiu reakčnej rýchlosti, ak hovoríme o enzýmoch.

Chemické látky

Polárne látky - ako močovina - vo vysokých koncentráciách ovplyvňujú vodíkové väzby. Podobne môžu mať aj nepolárne látky.

Detergenty môžu tiež destabilizovať štruktúru proteínu; Nie je to však agresívny proces a sú väčšinou reverzibilné.

Redukčné činidlá

Β-merkaptoetanol (HOCH2CH2SH) je chemické činidlo často používané v laboratóriu na denaturáciu proteínov. Je zodpovedný za redukciu disulfidových mostíkov medzi aminokyselinovými zvyškami. Môže destabilizovať terciárnu alebo kvartérnu štruktúru proteínu.

Ďalším redukčným činidlom s podobnými funkciami je ditiotreitol (DTT). Okrem toho ďalšie faktory, ktoré prispievajú k strate prirodzenej štruktúry proteínov, sú ťažké kovy vo vysokých koncentráciách a ultrafialové žiarenie.

náraz

Keď dôjde k denaturácii, proteín stráca svoju funkciu. Bielkoviny fungujú optimálne, keď sú v ich rodnom stave.

Strata funkcie nie je vždy spojená s denaturačným procesom. Malá zmena v štruktúre proteínu môže viesť k strate funkcie bez destabilizácie celej trojrozmernej štruktúry.

Tento proces môže alebo nemusí byť nevratný. V laboratóriu, ak sú podmienky obrátené, proteín sa môže vrátiť do svojej pôvodnej konfigurácie.

renaturace

Jeden z najslávnejších a najzávažnejších pokusov o renaturácii bol preukázaný v Ribonukleáze A.

Keď výskumníci pridali denaturačné činidlá, ako je močovina alebo β-merkaptoetanol, proteín sa denaturoval. Ak boli tieto činidlá odstránené, proteín sa vrátil do svojej natívnej konformácie a mohol vykonávať svoju funkciu s účinnosťou 100%..

Jedným z najdôležitejších záverov tohto výskumu bolo experimentálne preukázať, že trojrozmerná konformácia proteínu je daná jeho primárnou štruktúrou..

V niektorých prípadoch je denaturačný proces úplne nezvratný. Napríklad, keď uvaríme vajíčko, aplikujeme teplo na proteíny (hlavný je albumín), ktorý ho tvorí, biely má pevný, belavý vzhľad. Intuitívne môžeme dospieť k záveru, že aj keby sme ho chladili, nevráti sa do svojej pôvodnej podoby.

Vo väčšine prípadov je denaturačný proces sprevádzaný stratou rozpustnosti. Znižuje tiež viskozitu, rýchlosť difúzie a ľahšie kryštalizuje.

Chaperónové proteíny

Chaperón alebo chaperonínové proteíny sú zodpovedné za prevenciu denaturácie iných proteínov. Taktiež potláčajú určité interakcie, ktoré nie sú adekvátne medzi proteínmi, aby sa zabezpečilo ich správne zloženie.

Keď sa teplota média zvýši, tieto proteíny zvyšujú svoju koncentráciu a pôsobia tak, že bránia denaturácii iných proteínov. To je dôvod, prečo sa tiež nazývajú "proteíny tepelného šoku" alebo HSP pre jeho akronym v angličtine (Proteíny tepelného šoku).

Chaperoníny sú analogické klietke alebo valcu, ktoré chránia vo svojom vnútri proteín, ktorý je predmetom záujmu. 

Tieto proteíny, ktoré reagujú na situácie bunkového stresu, boli hlásené v rôznych skupinách živých organizmov a sú vysoko konzervované. Existujú rôzne druhy chaperonínov a sú klasifikované podľa ich molekulovej hmotnosti.

referencie

1. Campbell, N.A., & Reece, J.B. (2007). biológie. Panamericana Medical.
2. Devlin, T. M. (2004). Biochémia: učebnica s klinickými aplikáciami. Obrátil som sa.
3. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biochémia: text a atlas. Panamericana Medical.
4. Melo, V., Ruiz, V. M., & Cuamatzi, O. (2007). Biochémia metabolických procesov. Reverte.
5. Pacheco, D., & Leal, D. P. (2004). Lekárska biochémia. Editorial Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). biochémie. Editorial Limusa.
7. Sadava, D., & Purves, W. H. (2009). Život: Veda o biológii. Panamericana Medical.
8. Tortora, G. J., Funke, B.R., a C. L. (2007). Úvod do mikrobiológie. Panamericana Medical.
9. Voet, D., Voet, J.G., & Pratt, C.W. (2007). Základy biochémie. Panamericana Medical.